ديب مايند على وشك تحويل العلوم البيولوجية بحل مشكلة طي البروتين

قسم الذكاء الاصطناعي في جوجل ديب مايند قد أحرز تقدماً كبيراً ل حل واحدة من التحديات القديمة في علم الأحياء، وهو حساب شكل البروتين من تسلسل الحمض الأميني. وفقًا لمجلة نيتشر، فإن هذا الاختراق له القدرة على تحويل مجالات الأحياء والكيمياء، وتمكين العلماء من تحديد وظيفة العديد من البروتينات التي لا تزال غامضة.

يشكل شكل البروتين وظيفته، وتعتمد معظم الوظائف البيولوجية على البروتينات. يُطلق على عملية تحويل سلاسل الحمض الأميني إلى هياكل ثلاثية الأبعاد التي يحتاجها البروتين لتنفيذ وظائفه اسم “طَيّ البروتين”. إذا كان العلماء能够 تحديد العلاقة بين تسلسلات الحمض الأميني وشكل البروتين الذي تنتجه، فيمكنهم تحديد البروتينات التي تؤثر على العمليات البيولوجية المختلفة.

يفترض العلماء أن هناك ما لا يقل عن 80.000 بروتين داخل بروتوم الإنسان، ولكن فقط جزء صغير من هذه البروتينات لها هياكل معروفة. يمكن أن يستغرق الطريقة التقليدية لتحديد شكل بروتين سنوات من التجارب المختبرية، حتى باستخدام خوارزميات علوم الحاسوب والنمذجة. يمكن أن يسرع عمل ديب مايند من عملية اكتشاف هياكل البروتين، ويتحديد بنية البروتينات بثبات في جزء من الوقت العادي.

قام باحثو ديب مايند بتدريب خوارزمياتهم على قاعدة بيانات تتكون من حوالي 170.000 تسلسل بروتيني وشكلهم tương ứng. تم تدريب الخوارزميات التي طوّرها الباحثون على ما بين 100 إلى 200 وحدة معالجة رسومات، واستغرق عملية التدريب بضعة أسابيع لإكمالها. تمت تسمية نموذج الباحثين باسم “ألفا فولد”.

يعمل ألفا فولد من خلال خوارزمية “التوتر”، حيث يبدأ بتركيب قطع صغيرة من البروتين معًا ثم يتوسع لتركيب أقسام أكبر. تم ربط مجموعات صغيرة من الحمض الأميني معًا في البداية، ثم حاول الخوارزمية العثور على طرق لربط هذه المجموعات.

حاول باحثو ألفا فولد في البداية استخدام خوارزميات التعلم العميون التقليدية على البيانات الجينية والهيكلية لتحديد العلاقة بين الأحماض الأمينية والبروتينات. ثم أنشأ ألفا فولد نماذج إجماع للنمط من البروتينات. عندما أثبتت هذه التقنية أنها محدودة للغاية، حاول الباحثون استراتيجية جديدة. أنشأ فريق بحث ألفا فولد نماذج مدربة على المزيد من الميزات، وهذه المرة أرجع النموذج تنبؤات بنية تسلسلات البروتين النهائية.

خضع فريق الهندسة لاختبار ألفا فولد عن طريق إدخاله في منافسة حيث يتنافس خوارزميات الحاسوب لتحديد هيكل بروتين من تسلسلات الحمض الأميني. كانت المنافسة هي “التقييم الحرج لتنبؤ هيكل البروتين” أو كاسب. يتم تزويد المشاركين في المنافسة ب 100 تسلسل حمض أميني ويجب على نماذجهم أن تحدد هيكل البروتينات. لم يكن ألفا فولد فقط يتفوق على نماذج الحاسوب الأخرى من حيث الدقة، بل أدى أيضًا بمستوى مماثل للتقنيات التقليدية القائمة على المختبر. كان متوسط درجة ألفا فولد النهائية حوالي 92 من 100، مع تخصيص درجة 90 للطرق التجريبية القائمة على المختبر. انخفضت درجة ألفا فولد المتوسطة إلى 87٪ على البروتينات الأكثر صعوبة.

根据ديب مايند الرئيس التنفيذي والمؤسس المشارك ديميس هاسابيس ، الشركة تقوم بالفعل بالتخطيط لمنح الباحثين الوصول إلى ألفا فولد، مع علماء من معهد ماكس بلانك للتطور البيولوجي يستخدمون بالفعل النموذج لاكتشاف هياكل البروتين التي عملوا عليها لمدة عشر سنوات.

أقتبس عن جانيت ثورنتون، مدير معهد البيوانيات الأوروبي، من خلال ساينسماغ قائلة إن إنجازات ديب مايند “ستغير مستقبل علم الأحياء الهيكلي وأبحاث البروتين”. في غضون ذلك، يقول عالم الأحياء في جامعة ميريلاند، شادي جروف، جون مولت أنه لم يكن يعتقد أن مشكلة طي البروتين سوف تحل في هذه الحياة.

على الرغم من أن ألفا فولد غير محتمل أن يحل محل الطرق التجريبية التقليدية لاكتشاف هياكل البروتين完全، إلا أنه يمكن أن يزيد بشكل كبير من سرعة اكتشاف هياكل البروتين. قد يحتاج الباحثون إلى كمية أقل من البيانات التجريبية عالية الجودة لتحديد هيكل بروتين، والباحثون لديهم بالفعل وصول إلى كمية كبيرة من البيانات الجينومية التي يمكن ترجمتها إلى هياكل باستخدام حلول ألفا فولد.